摘要：酶联免疫吸附测定（ELISA）技术是1971年由Engvall和Perlmann建立的一种生物活性物质微量测定技术，以其灵敏度高、特异性好等优点，在生命科学各领域得到广泛应用[1]。
本课题旨在采用一种双抗体夹心法检测KGF-2中大肠杆菌宿主残留蛋白的浓度，研究此方法的可行性。
关键词：酶联免疫吸附、微量测定、双抗体夹心法、KGF-2、大肠杆菌 1.酶联免疫分析方法［2-5］ 1971年Engvall和Perlamnn发表了酶联免疫吸附剂测定（Enzyme Linked Immunosorbent Assay,ELISA）用于IgG定量测定的文章，使得从1966年开始用于抗原定位的酶标抗体技术发展成液体标本中微量物质的测定方法，逐渐成为蛋白检测中最为常用的一种方法，具有灵敏度高、特异性强、操作简便、检测迅速和非放射性的优点，可以批量测定，便于放大应用。
1.1基本原理ELISA检测方法的基本原理是：①使抗原或抗体结合到某种固相载体表面，并保持其免疫活性。
②使抗原或抗体与某种酶连接，形成酶标抗原或抗体，这种酶标抗原或抗体既保留其免疫活性，又保留酶的活性。
在测定时，把受检标本（测定其中的抗体或抗原）和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应。
用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其他物质分开，最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量成一定的比例。
加入酶反应的底物后，底物被酶催化变为有色产物，产物的量与标本中受检物质的量直接相关，故可根据颜色反应的深浅对受检物质定性或定量分析。
由于酶的催化效率很高，故可极大地放大反应效果，从而使测定方法达到很高的敏感度。
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