1．研究背景对蛋白质进行修饰可以带来新的性质和功能，从而调控蛋白的生物活性。
而事实上，蛋白质在生物体内的翻译后修饰是十分常见的现象，能极大地增加蛋白质的结构和功能的多样性。
比如蛋白特定氨基酸的乙酰化、甲酰化、磷酸化、磺酸化、泛素化和糖基化等，可以影响细胞的信号传导、分化、迁移等活动。
因此，对蛋白质屮的天然氨基酸进行特异性修饰，具有重要的研究意义。
蛋白质由20种氨基酸组成，但仅有的20种天然氨基酸携有的功能基团数量有限，无法满足对蛋白质结构和功能的研究和应用。
通过化学修饰、基因定点突变和计算机辅助蛋白质设计，虽然对蛋白质的结构改造赋予了天然蛋白质新的功能，但这些方法都依赖于20种天然氨基酸本身，其用于修饰改造的功能基团仅有巯基、羟基、羧基、氨基等几种有限基团，功能化方式十分有限。
研究人员利用遗传密码子扩增技术在蛋白中定点引入非天然氨基酸（Unnatural Amino Acids，UAAs），这些UAAs含有酮基、醛基、叠氮、炔基、烯基、酰胺基、硝基、磷酸根、磺酸根等多样性功能基团，可进行多种修饰反应，如:点击化学、光化学、糖基化、荧光显色等反应，通过UAAs对蛋白质进行修饰为研究蛋白结构和功能提供了新技术支持。
2．研究的意义和目的本课题对来源巴氏甲烷链球菌（Methanosarcina barkeri,mb）的吡咯赖氨酸氨酰tRNA合成酶对（pyltRNA）在原核细胞进化筛选获得识别三硝基酪氨酸（3-NT）的MbPylRS/tRNA，进一步构建到真核载体，实现哺乳动物细胞内蛋白质定点3-NT修饰，为研究细胞内蛋白硝基化修饰调控作用提供技术手段。
3．研究内容1)查阅文献，获取MbPylRS进化位点Y32H、L65L、H70C 、D158S、I159A、L162R。
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